タンパク質検索担当者

タンパク質構造を速くて簡単に探索します。
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タンパク質検索担当者 ランキングとまとめ

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  • Rating:
  • ライセンス:
  • GPL
  • 出版社名:
  • Brian White umb
  • オペレーティングシステム:
  • Windows All
  • ファイルサイズ:
  • 206 KB

タンパク質検索担当者 タグ


タンパク質検索担当者 説明

多くのラボの運動は、生徒がその完全な3次元形式でタンパク質を「見る」ことを可能にし、様々な側鎖間の相互作用について仮説を作ることを可能にする分子可視化ソフトウェアを使用しています。 しかしながら、これらのプログラムは、分子視覚化ソフトウェアが学生がタンパク質配列を変化させず、タンパク質の構造および機能に対するそれらの影響を観察することを許可しないので、これらのプログラムは彼らの仮説をテストすることを許可しない。 Protein Investigatorは、タンパク質構造と機能を簡単なシステムで対話的に探索する機会をユーザーに提供するように設計された非常に便利なツールです。これはタンパク質折り畳みの非常に単純化されたモデルです。それはあらゆるタンパク質の正しい構造を予測することを意図していません。そのプロセスに関与する主な原則を説明するように設計されています。 主な特徴: アミノ酸は、疎水性、電荷、および水素結合能力の側鎖を有する。 アミノ酸Aは、曲がることができる分岐鎖で再接続されています。 疎水性アミノ酸は、タンパク質を囲む水を避ける傾向があるであろう。親水性アミノ酸は水に結合します。 水素結合を形成することができるアミノ酸は、それらができれば水素結合を形成する傾向がある。 正荷電アミノ酸は、それらが缶詰の場合に負に帯電したアミノ酸とイオン結合を形成する傾向があるであろう。 帯電アミノ酸は、できる場合はお互いを撃退します。 イオン相互作用は水素結合よりも強いため、疎水性相互作用よりも強い。 タンパク質は、酸化(ジスルフィド結合)または還元(ジスルフィド結合OFF)条件下で折り畳むことができる。


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